جلد 7، شماره 2 - ( 6-1397 )
جلد 7 شماره 2 صفحات 72-60 |
برگشت به فهرست نسخه ها
Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
Erfani M, Davari M. (2018). Protease Inhibitors and Their Application Against Plant Pathogens. Plant Pathol. Sci.. 7(2), 60-72. doi:10.29252/pps.7.2.60
URL: http://yujs.yu.ac.ir/pps/article-1-134-fa.html
URL: http://yujs.yu.ac.ir/pps/article-1-134-fa.html
عرفانی ملیحه، داوری مهدی. بازدارندههای پروتئازی و کاربرد آن‌ها بر علیه بیمارگرهای گیاهی دانش بیماری شناسی گیاهی 1397; 7 (2) :72-60 10.29252/pps.7.2.60
گروه‌های علوم باغبانی و گیاه‌پزشکی دانشگاه محقق اردبیلی ، mdavari@uma.ac.ir
چکیده: (6781 مشاهده)
عرفانی م. و داوری م. 1397. بازدارندههای پروتئازی و کاربرد آن‌ها بر علیه بیمارگرهای گیاهی. دانش بیماری‌شناسی گیاهی 7(2): 72-60. DOI: 10.2982/PPS.7.2.60
پروتئازها باعث شکستن پیوندهای پپتیدی شده و مانع فعالیت پروتیینها و باعث تخریب آن‌ها میگردند. این مولکولها به چهار گروه پروتئازهای سرین، سیستئین، آسپارتیک و متالوپروتئازها تقسیم میشوند. بیمارگرهای گیاهی از این مولکولها برای بیمار نمودن گیاهان استفاده میکنند. در مقابل، گیاهان نیز موادی تولید میکنند که بازدارنده پروتئازهای بیمارگری است. مهار کننده پروتئازی سرین یکی از مهمترین این مهارکننده‌ها است. این مولکولها در سلولهای گیاهی و در هنگام حمله ریزجانداران بیماریزا و ویروسها تولید میگردند. بازدارندههای پروتئازی بر اساس تشابه توالی ژنی و ساختاری خود به خانوادههای مختلفی تقسیم میشوند. با شناخت نحوه عمل این نوع مولکولها و انتقال ژنهای تولید کننده آن‌ها به گیاهان مهم میتوان از این مواد به عنوان یک روش مبارزه زیستی با بیمارگرهای گیاهی استفاده کرد، چرا که احتمال مقاوم شدن بیمارگرها به این روش دفاعی خیلی کم است.
فهرست منابع
1. Caroline B. F. Mourão and Elisabeth F. S. 2013. Protease inhibitors from marine venomous animals and their counterparts in terrestrial venomous animals. Marine Drugs 11:2069-2112. [DOI:10.3390/md11062069]
2. Chen Z. Y., Brown R. L., Russin J. S., Lax A. R. and Clevel T. E. 1999a. A corn trypsin inhibitor with antifungal activity inhibits Aspergillus flavus alpha-amylase. Phytopathology 89:902-907. [DOI:10.1094/PHYTO.1999.89.10.902]
3. Chen Z. Y., Brown R. L., Lax A. R., Clevel T. E. and Russin J. S.1999b. Inhibition of plant-pathogenic fungi by a corn trypsin inhibitor overexpressed in Escherichia coli. Journal of Applied and Environmental Microbiology 65:1320-1324.
4. Dickenson M. 2003. Molecular plant phathology. Bios Scientific publishers. England. 170p.
5. Franco O. L., Rigden D. J., Melo F. R. and Grossi-de-Sa M. F. 2002. Plant α-amylase inhibitors and theiri nteraction with insect α-amylases-structure, function and potential for crop protection. Eurupean Journal of Biochemistry 269:397-412. [DOI:10.1046/j.0014-2956.2001.02656.x]
6. Giudici A. M., Regente M. C. and Cana L. 2000. A potent antifungal protein from Helianthus annuus flowers is a trypsin inhibitor. Plant Physiology and Biochemistry 38:881-888. [DOI:10.1016/S0981-9428(00)01191-8]
7. Gutierrez-Campos R., Torres-Acosta J. A., Saucedo-Arias L. J. and Gomez-Lim. M. A. 1999. The use of cysteine proteinase inhibitors to engineer resistance against potyviruses in transgenic tobacco plants. Nature Biotechnology 17:1223-1226. [DOI:10.1038/70781]
8. Habib H. and Fazili K. M. 2007. Plant protease inhibitors: a defense strategy in plants. Biotechnology and Molecular Biology Review 2:68-85.
9. Huang H., Qi S. D., Qi F., Wu C. A., Yang G. D. and Zheng C. C. 2010. NtKTI1, a Kunitz trypsin inhibitor with antifungal activity from Nicotiana tabacum, plays an important role in tobacco's defense response. The FEBS Journal 277:4076-4088. [DOI:10.1111/j.1742-4658.2010.07803.x]
10. Kidric, M., Kos J. and Sabotic J. 2014. Proteases and their endogenous inhibitors in the plant response to abiotic stress. Botanica Serbica 38:139-158.
11. Kim J. Y., Park S. C., Kim MH., Lim H. T., Park Y. and Hahm K. S. 2005. Antimicrobial activity studies on a trypsin-chymotrypsin protease inhibitor obtained from potato. Biochemical and Biophysical Research Communications 330:921-927. [DOI:10.1016/j.bbrc.2005.03.057]
12. Koiwa H., Bressan R. A. and Hasegawa P. M. 1997. Regulation of protease inhibitors and plant defense. Trends in Plant Science 2:379-384. [DOI:10.1016/S1360-1385(97)90052-2]
13. Lopes J. L. S., Valadares N. F., Moraes D. I., Rosa J. C., Araújo H. S. S. and Beltramini L. M. 2009. Physico-chemical and antifungal properties of protease inhibitors from Acacia plumosa. Phytochemistry 70:871-879. [DOI:10.1016/j.phytochem.2009.04.009]
14. Mosolov V. V., Loginova M. D., Fedurkina N. V. and Benken I. I. 1976. Plant Scicence Letters 7:77-80. [DOI:10.1016/0304-4211(76)90074-2]
15. Moura M. C., Pontual E. V., Gomes F. S., Napoleão T. H., Xavier H. S., Paiva P. M. G. and Coelho L. C. B. B. 2011. Preparations of Moringa oleifera flowers to treat contaminated water. Advances in Environmental Research 21:269-285.
16. Ngai P. H. K. and Ng T. B. 2004. A napin-like polypeptide from dwarf Chinese white cabbage seeds with translation-inhibitory, trypsininhibitory, and antibacterial activities. Peptides 25:171–176. [DOI:10.1016/j.peptides.2003.12.012]
17. Patrícia M. G. Paiva E. V. Pontual L. C., Coelho B. B. and Napoleão. T. H. 2013. Protease inhibitors from plants: Biotechnological insights with emphasis on their effects on microbial pathogens. Microbial pathogens and strategies for combating them: Science, Technology and Education, 1:641-649.
18. Ronald P. C. 2007. Plant-Pathogen Interactions. Methods and Protocols. 393p.
19. Satheesh L. P. and Murugan K. 2011. Antimicrobial activity of protease inhibitors from leaves of Coccinia grandis (L.) Voigt. Indian Journal of Experimental Biology 49:366-374.
20. Soares T., Ferreira F. R. B., Gomes F. S., Coelho L. C. B., Torquato R. J. S., Napoleão T. H., Cavalcanti M. S. M., Tanaka A. S., Paiva P. M. G. 2011. The first serine protease inhibitor from Lasiodora sp. (Araneae: Theraphosidae) hemocytes. Process Biochemistry 46:2317-2321. [DOI:10.1016/j.procbio.2011.09.012]
21. Soares-Costa A., Beltramini L. M., Thiemann O. H. and Henrique-Silva F. 2002. A sugarcane cystatin: recombinant expression, purification,and antifungal activity. Biochemical and Biophysical Research Communications 296:1194-1199 [DOI:10.1016/S0006-291X(02)02046-6]
22. Valuev T. A. and Mosolov V. V. 2004. Role of Inhibitors of Proteolytic Enzymes in plant defense against phytopathogenic microorganisms. Biochemistry 69:1305-1309.
23. Walsh G. 2002. Proteins Biochemistry and Biotechnology. John Wiley and Sons, LTD, 210p.
24. Wang X. and Ng T. B. 2006. Concurrent isolation of a Kunitz-type trypsin inhibitor with antifungal activity and a novel lectin from Pseudostellaria heterophylla roots. Biochemical and Biophysical Research Communications 342:349-353. [DOI:10.1016/j.bbrc.2006.01.109]
25. Yang X., Li J., Wang X., Fang W., Bidochka M. J., She R., Xiao Y. and Pei Y. 2006. Psc-AFP, an antifungal protein with trypsin inhibitor activity from Psoralea corylifolia seeds. Peptides 27:1726-1731. [DOI:10.1016/j.peptides.2006.01.020]
ارسال پیام به نویسنده مسئول
| بازنشر اطلاعات | |
 |
این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است. |
